일반기술
생명과학 > 펩타이드공학
본 발명은 융합 단백질 또는 폴리펩티드를 제조하고 이렇게 수득된 단백질 또는 폴리펩티드에서 상기 융합 단백질 또는 폴리펩티드의 시스테인 잔기에서의 펩티드 결합을 분해하는 것을 특징으로 하는 시스테인이 없는 펩티드의 제조방법에 관한 것이다.유전자 재조합 기술을 이용하여 펩티드를 제조하기 위하여는 펩티드가 세포내에서 분해되기 쉬우므로, 주로 융합 단백질 형태로 펩티드를 발현시킨다. 융합 단백질로 부터 목적 펩티드를 분해하는 공지 방법은 시아노겐 브로마이드를 사용하는 화학적 방법(Itakura 일행, Science, 198, 1056(1977)또는 효소 팩터 Xa를 사용하는 효소적 방법(Nagai 일행, Methods in Enzymology, 153, 46(1987))이 있다.선행 기술 방법에 있어서 시아노겐 브로마이드를 사용할때, 메티오닌-함유 펩티드가 제조될 수 없으며 ; 팩터 Xa가 사용될 경우에는 목적 펩티드의 수율이 매우 낮다는 문제점이 발생한다.분해 방법으로서는, 아실 시스테인 결합이 2-니트로-5-티오시아노벤조산에 의해 분해되는 방법이 공지되어 있다(Seikagaku Jikken Koza(생화학실험), 1, Chemistry of Protein, pp. 247 ~ 250, Tokyo Kagaku Dohjin).이러한 상황에서, 본 발명자들은 시아노겐 브로마이드 또는 팩터 Xa를 사용하지 않고 융합 단백질로 부터 목적 단백질을 효율적으로 분해하기 위한 방법을 연구하였으며 N-말단에 시스테인을 갖는 단백질 및 유전자 조작 기술 또는 화학 합성에 의해 N -말단에 연결된 시스테인이 없는 펩티드로 구성된 융합 단백질을 제조하고 융합 단백질을 펩티드 결합을 분해하는 반응을 시킴으로써 목적하는 시스테인이 없는 펩티드를 효율적으로 제조할 수 있음을 발견하였다. 본 발명자들은 이 발견을 기초로 하여 더 연구하여 본 발명을 완성하였다.본 방법은 다양한 생활성의 펩티드를 제조할 수 있다. 예를 들면, 본 발명의 방법에 의해 제조된 GIP(글루코오즈-의존 인슐린 자극 폴리펩티드)(그의 아미노산 서열을 제2도에 나타낸다) 및 GLPI(7-37)(그의 아미노산 서열을 제3도에 나타낸다)는 생리학적 농도의 글루코오즈의 존재하에 인슐린 분비를 촉진하므로 당뇨병 치료 약품으로서 매우 안정하게 사용될 수 있다. 또한, 본 발명의 방법에 의해 제조된 상피소체 호르몬(PTH) 및 N-말단으로부터 34개의 펩티드를 포함하는 그의 활성 단편 PTH(1-34)(그의 아미노산 서열을 제4도에 나타낸다)은 뼈의 대사를 증진시키기 때문에 골다공증의 치료약품으로서 유용하다.본 발명의 방법에 의해 제조된 펩티드를 함유하는 제제는 염, 희석제, 보조제 및 다른 담체, 완충제, 결합제, 계면 활성제 및 다른 생리학적으로 허용 가능한 활성 성분을 함유한다. 비-경구 제제는 살균 수용액, 생리학적으로 허용 가능한 용매내의 현탁액의 앰풀 또는 각각의 사용시 생리학적으로 허용 가능한 희석제와 희석시 순수하게 제조될 수 있는 살균 분말(통상적으로 펩티드 용액을 동결건조함으로써 수득된다)의 앰플로서 공급된다.본 발명의 방법은 목적하는 펩티드를 분해함이 없이 제조할 수 있으므로 제약학적 및 다른 용도에 사용될 수 있는 펩티드를 산업적으로 대량으로 제조하는데 유리하다.본 발명의 일반 구조식(Ⅰ)로 표시되는 인간 PTH(1-34)유도체 펩티드는 골다공증, 상피소체기능 감퇴증, 및 고혈압의 치료제로서 사용될 수 있다. 그의 형태는 주사제, 비기관 흡수제, 경직장 흡수제, 경질 흡수제, 경피 흡수제, 또는 점안제를 포함한다. 특정 경우에 있어서, 경구로 투여될 수도 있다. 펩티드가 치료제로서 사용될 때, 유효량이 사용되어서 포유동물, 특히 인간을 치료한다. 비록 일반적으로 1ng 내지 100㎍/체중kg의 양으로 사용되나, 정확한 양은 당분야 숙련인에 의해 결정될 수 있다.펩티드가 치료제로서 사용될 때, 다른 세균 또는 발열물질을 함유하지 않도록 신중히 정제하여야만 한다.골다공증등의 치료제로서 사용될때, 펩티드는 단독으로 또는 제약학적으로 허용 가능한 담체, 부형제 또는 희석제와 결합하여 상기 주사제, 비기관 흡수제, 경직장 흡수제, 경질 흡수제, 경피 흡수제 또는 점안제 형태로 비경구 투여될 수 있다.
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- (주)케이티에이전시
- 등록일
- 2004-04-26
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일반기술
생명과학 > 펩타이드공학
본 발명에서는 최초로 신경펩타이드 urocortin에 대한 마우스 단일클론 항체를 제조하였다. Aurora-7이라 명명되어진 이 항체는, 마우스, 랫트 및 사람의 urocortin 모두를 인식하는 특이성을 가졌으며, 특히, 그 아미노산 서열이 동일한 랫트와 마우스의 urcortin에 반응함으로써 자가면역성을 가진 단일클론 항체를 제조하였다는데 의의를 둘 수 있다. 기존의 항-urocortin항체는 오직 토끼에 유로코틴펩타이드를 주사하여 얻는 폴리클론 항체 밖에는 없었다. 토끼외의 동물에서 항-urocortin항체를 생산한 보고나 특허도 없거니와 단일클론 항체도 존재하질 않았다. 본 기술의 A urora-7은 세계 최초의 urocortin-특이 마우스 단일클론 항체에 해당한다. 단일클론 항체는 폴리클론 항체로서는 수행하기 불가능했던 면역침전이나 대량생산 등을 가능하게 하며, 진단키트나 시약의 개발도 용이하게 만들어준다. 아울러 폴리클론 항체가 가지지 못한 매우 높은 항원특이성을 보여줌으로써, 실험의 신뢰성과 정확도를 한층 높여 줄수 있는 시약으로서 활용할 것이다.
- 보유기관
- 한국생명공학연구원
- 등록일
- 2004-07-15
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일반기술
생명과학 > 펩타이드공학
본 기술은 mdm2 기능 저해용 펩타이드에 관한 발명으로 본 기술의 펩타이드는 암 치료제 약물 설계 및 개발에 이용할 수 있다.일반적으로 세포성장과 사멸기전(apoptosis)에 관여하는 p53 단백질은 암 환자에 많은 돌연변이가 관찰되며 따라서 발암과 관련된 가장 중요한 단백질 중 하나이므로 많은 연구가 진행되어 왔다.본 기술의 목적은 p53과 mdm2간의 결합을 저해함으로써 p53 경로를 활성화시키는 암 치료제 개발을 위해 mdm2에 결합하여 그 기능을 억제하는 p53 유래의 짧은 절편(fragment) 펩타이드 서열 및/또는 그 변이체를 제공하는 것이다.본 기술의 펩타이드는 암 치료에 유용한 것을 특징으로 하는 펩타이드이다.본 기술은 핵자기공명분광법을 이용하여 기존에 알려진 p53내의 a-helix 부위가 아닌 다른 절편이 mdm2 결합에 관여함을 발견하였다. 이 절편 부분은 이미 알려진 a-helix 부위와는 아미노산 서열이 다르지만 a-helix가 결합하는 mdm2의 같은 부위에 결합하므로 이 절편 펩타이드로 mdm2의 기능을 억제하여 항암제 개발에 이용할 수 있다.본 기술은 인간 p53와 mdm2간의 결합을 저해함으로써 p53경로를 활성화시키는 암 치료제 개발 방법에 관한 것이다.
- 보유기관
- 한국생명공학연구원
- 등록일
- 2005-05-19
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일반기술
생명과학 > 펩타이드공학
폴리펩티드 활동의 정밀한 조정은 실험용, 제약용 또는 농업용 응용에서 중요하다. 폴리펩티드 활동을 조절하는 기존의 수단(예를 들어, 전사 또는 변환 제어를 통한 조절)은 너무 느려서 유용하지 않다. 본 기술은 폴리펩티드 활동의 조건적 조절 방법을 제공하는 것으로써, 폴리펩티드는 유도가능한 자기촉매 단백질 인트론 즉 인테인을 포함하고 있다. 인테인이 절단되어 천연 단백질을 생성할 때 생물학적 활동이 일어난다. 빠르게 일어나는 절단은 특정 화학적 화합물에 노출뿐만 아니라 온도변화, pH변화 또는 빛의 조건에서의 변화 등을 포함하는 신호에 의해 유도될 수 있다.본 기술은 생체내 및 생체외 모두에서 단백질 활동의 “주문형(on-demand)” 조절을 통해 단백질과 경로의 상세한 기능분석을 가능하도록 하는 방법을 제공한다. 또한, 본 기술은 빠르게 열화되는 사이토톡시(cytotoxic) 또는 제조하기 어려운 단백질의 분리 및/또는 생성에 유용한 세포 배양 시스템을 포함한다. 본 기술에 의하면, 조건부 인테인(Conditional intein)은 우수한 농작물, 예를 들어, 온도 또는 다른 환경 요소에 강한 농작물을 재배하는 데 사용될 수 있다.
- 보유기관
- (주)피앤아이비
- 등록일
- 2005-07-12
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일반기술
생명과학 > 펩타이드공학
본 기술은 니트로페닐술포닐에톡시카르보닐 [2-(4-nitrophenyl) -sulfonylethoxy carbonyl]-아미노산을 이용한 합성 테트라펩티드 라이브러리 (synthetic tetrapeptide library)의 제조방법에 관한 것으로서,합성 테트라펩티드 라이브러리 제조방법은1) 수지에 시스테인을 제외한 19개의 아미노산 혹은 아미노산 혼합물을 결합반응시키는 단계2) 상기 아미노산-수지에 19개의 아미노산 혹은 아미노산 혼합물을 세번 반복하여 결합반응시키는 단계 3) 수지와 곁사슬보호기를 제거하는 단계와 각각의 결합반응 후에 NSC기를 제거하는 단계를 포함하며,이 때 상기 NSC-아미노산은 기존의 펩티드합성시 이용되는 아미노산에 비하여 상온에서 안정하여 취급이 편하고 합성시 부반응을 줄일수 있으며 비용적으로도 이점이 있어 경제적이고 간편하게 펩티드 라이브러리를 대량으로 합성할 수 있다.본 기술을 이용함으로써 1) 고체상 펩티드 합성 아미노산 유도체로 NSC-아미노산을 사용하므로 Fmoc-아미노산보다 상온에서 안정하여 쉽게 취급할 수 있으며2) 펩티드 합성시 사용되는 용매 DMF에서 분해되는 속도가 Fmoc-아미노산보다 상당히 느려서 미리 아미노산을 녹여서 준비해 두어야 하는 자동펩티드합성기를 이용한 라이브러리 합성시 아미노산의 파괴로 인한 부반응을 막을 수 있으며,3) 가격면으로도 상당히 이점이 있어 경제적이고 간단하게 합성 펩티드 라이브러리, PS-SPCL을 얻을 수 있다.4)또한 자동펩티드합성기에 적용할 수 있어, 이를 이용하면 더욱 간편하고 빠른 시간내에 PS-SPCL을 제조할 수 있다. 더욱이 이 때 본 기술의 아미노산 혼합물비를 이용하면 동량의 펩티드 종류가 포함된 합성 라이브러리의 제조가 가능하다.또한 본 기술의 제조방법과 아미노산 혼합물을 이용하여 제조한 PS-SPCL은 활성이 있는 화합물을 빠른 시간내에 쉽게 찾을 수 있어 신약의 개발에 유용하게 이용할 수 있으며 또한 단백질의 정성분석과 유용한 물질의 탐색 등 다양한 분야에 널리 이용될 수 있다.
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- 포항공과대학교
- 등록일
- 2006-05-22
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일반기술
생명과학 > 펩타이드공학
본 발명은 양이온성 올리고펩타이드를 이용한 식물체로의 RNA 전달 기법에 관한 것이다. 보다 구체적으로는, 본 발명의 RNA 전달 기법은 양이온성 올리고펩타이드를 운반체로 이용하여 이 운반체에 도입시키고자 하는 음전하의 RNA를 정전기적 상호작용을 통하여 결합시킨 뒤 수용액 상태로 식물 조직에 투과시키는 것을 포함한다. 본 발명의 RNA 전달 기법은 세포 수준에서 뿐만 아니라 전체 식물 조직을 대상으로 가능한 RNA의 효율적인 전달 기법이다. 이와 같은 본 발명의 RNA 전달 기법에 따르면, 도입시키고자 하는 표적 RNA가 양이온을 띠는 올리고펩타이드 운반체에 정전기적 상호작용으로 결합한 상태에서 식물체로 쉽고 간편하게 투과될 수 있어, 이중가닥 RNA를 식물체에 도입시키는 경우, 전사후 유전자 사일런싱(PTGS)을 용이하게 수행할 수 있어 식물의 유전자 기능을 신속하게 규명할 수 있고, 상기의 기법으로 MRNA를 식물체에 도입시키는 경우, 식물 세포내 고유의 전사조절 기작에 구애받지 않고서도 원하는 단백질을 발현시킬 수 있게 된다.양이온성 올리고펩타이드를 운반체로 이용하여 이 운반체에 도입시키고자 하는 RNA를 정전기적 상호작용을 통하여 결합시킨 뒤 수용액 상태로 식물 조직에 투과시키며,상기 올리고펩타이드에 대한 표적 RNA의 부착이 4℃하에서 PH 4 내지 10범위의 인산염 완충용액(PBS), MS 배지, 물 또는 식염수용액에 15분 내지 1시간 동안 반응시킴으로써 이루어지는 것을 포함하는 양이온성 올리고펩타이드를 이용한 식물체로의 RNA 전달 기법. 본 발명의 RNA 전달 기법에 따르면, 도입시키고자 하는 표적 RNA가 양이온을 띠는 올리고펩타이드 운반체에 정전기적 상호작용으로 결합한 상태에서 식물체로 쉽고 간편하게 투과될 수 있어, 이중가닥 RNA를 식물체에 도입시키는 경우, 전사후 유전자 사일런싱(PTGS)을 용이하게 수행할 수 있어 식물의 유전자 기능을 신속하게 규명할 수 있고, 상기의 기법으로 MRNA를 식물체에 도입시키는 경우, 식물 세포내 고유의 전사조절 기작에 구애받지 않고서도 원하는 단백질을 발현시킬 수 있게 된다.
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- 성균관대학교
- 등록일
- 2006-05-12
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일반기술
생명과학 > 펩타이드공학
본 발명은 요로계 감염 대장균에 대한 새로운 융합단백질 백신에 관한 것으로서, 더욱 상세하게는 요로계 감염 대장균의 항원 결정기를 코딩하는 유전자와, 점막 면역효과를 증가시킬 수 있고 면역보조제 역할로써 작용하는 비브리오 콜레라(VIBRIO CHOLERAE) 균의 무독성 톡신유전자 CTXA2B와 열에 약한 장내독소 대장균(HEAT-LABILE E. COLI ENTEROTOXIN)의 무독성 톡신유전자 LTXA2B를 유전자 재조합하여, 이 재조합된 유전자를 대장균에서 발현, 분리, 및 정제함으로써 요로계 감염 대장균에 대해 백신으로 사용할 수 있는 융합단백질에 대한 것이다. 상기한 구성의 본 발명에 따르면, 부작용이 적고 효과가 탁월한 경구용 백신의 획득이 가능하므로 재발성 요로감염증을 상당히 감소시킬 것으로 기대됨은 물론, 항생제의 남용에 따른 내성균의 출현을 막고, 요로감염증에 있어서의 화학요법제 의존도를 상당히 줄일 것으로 예상된다. 또한 적은 비용으로 단시간 내에 사업화 및 제품화가 가능하며, 손쉽게 구성성분을 변경함으로써 다양한 백신류로의 응용을 위한 유연기술을 습득할 수 있다고 여겨진다.대장균의 항원 결정기를 코딩하는 유전자와 비브리오 콜레라 CTXA2B 유전자를 연결시켜서 제조되는 것을 특징으로 하는 재조합 DNA. 요로계 감염 대장균의 항원 결정기를 코딩하는 유전자와, 점막 면역효과를 증가시킬 수 있고 면역보조제 역할로써 작용하는 비브리오 콜레라(VIBRIO CHOLERAE) 균의 무독성 톡신유전자 CTXA2B와 열에 약한 장내독소 대장균(HEAT-LABILE E. COLI ENTEROTOXIN)의 무독성 톡신유전자 LTXA2B를 유전자 재조합하여, 이 재조합된 유전자를 대장균에서 발현, 분리, 및 정제함으로써 요로계 감염 대장균에 대해 백신으로 사용할 수 있는 융합단백질에 대한 것이다. 상기한 구성의 본 발명에 따르면, 부작용이 적고 효과가 탁월한 경구용 백신의 획득이 가능하므로 재발성 요로감염증을 상당히 감소시킬 것으로 기대됨은 물론, 항생제의 남용에 따른 내성균의 출현을 막고, 요로감염증에 있어서의 화학요법제 의존도를 상당히 줄일 것으로 예상된다.
- 보유기관
- 성균관대학교
- 등록일
- 2006-05-24
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일반기술
생명과학 > 펩타이드공학
본 발명은 폐렴구균 유래의 재조합 CLPP 단백질을 항원으로 포함하는 백신에 관한 것으로, 이는 면역원성이 높고 모든 폐렴구균에서 보존적으로 존재하는 항원 단백질인 바, 면역원성이 낮거나 모든 혈청형에 대하여 방어효능을 갖지 못하는 기존의 폐렴구균 감염증 예방 백신의 단점을 나타내지 않으면서, 효과적으로 폐렴구균 감염증에 대한 효과적인 백신으로서 사용될 수 있다. 모든 폐렴구군균에서 보편적으로 존재하는 항원단백질 및 이를 이용한 백신을 개발하기 위하여, 먼저 ClpL 및 ClpL 합성에 대한 열충격의 영향을 연구하고, 중요한 폐렴구균 독성 유전자의 시험관내 발현에 대한 ClpL- 및 ClpL- 돌연변이의 영향을 평가하였다. 또한, 폐렴구균의 독성에 대한 ClpL- 및 ClpL- 돌연변이의 영향을 마우스 복강내 시험감염 모델에서 평가하였다. 특히 열충격 과정에서 야생형 폐렴구균에서 뉴모라이신의 발현을 유도하고 다른 독성 인자의 발현을 조절하는 것을 입증하였다.재조합 폐렴구균 ClpL 단백질을 항원으로서 포함하는 백신. ClpL 및 ClpL 합성에 대한 열충격의 영향을 연구하고 중요한 폐렴구균 독성 유전자의 시험관내 발현에 대한 ClpL- 및 ClpL- 돌연변이의 영향을 조사하였다. 다른 일 구체예에서 폐렴구균의 독성에 대한 ClpL- 및 ClpL- 돌연변이의 영향을 마우스 복강 내 시험감염 모델에서 검토하고, 야생형 폐렴구균에서 열충격이 뉴모라이신의 발현을 유도하고 다른 독성 인자의 발현을 조절함을 확인하였다. 또한 다른 일구쳬예에서 본 발명자들은 ClpL- 돌연변이가 상승된 온도에서 mRNA발현을 증가시키지만, ply의 활성을 증가시키지 않음을 밝혔다. 또한 다른 알구체예에서 본 발명자들은 ClpP가 독성을 약화시키는 근본적인 메커니즘을 조사하고 ClpP에 의한 멱역화가 독성 폐렴구균에 의한 시험감염에 대해 마우스를 보호할 수 있음을 확인하였다.
- 보유기관
- 성균관대학교
- 등록일
- 2006-05-12
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일반기술
생명과학 > 펩타이드공학
○리포펩타이드 생산 및 정제 기술○리포펩타이드를 인지질막에 재조합시키는 기술 ○리포펩타이드를 인지질막에 재조합시켜 표면에 노출되도록 하는 기술 및 이를 FACScan으로 확인하는 기술○기술성본 발명은 펩타이드 백신개발시 인지질막을 면역보조제로 사용하는 경우,펩타이드에 지방산을 붙여 친수성인 펩타이드에 확실한 소수성을 부여함으로써 전체적으로 양쪽친매성을 갖게하여 지질 혹은 인지질막에 안정한 형태로 조제할 수 있도록 도와준다.그리고 본 리포펩타이드를 이용한 제재들의 항체 형성이 우월하고 형성시기도 빠르므로 passive immunization으로의 적용도 가능할 것으로 생각된다.○사업성면역원성을 높이기 위한 방법으로 펩타이드에 지방산을 붙이는 방법을 고안하고 있으나 지질막에 재조합시키는 방법은 외국에서조차 최근에야 시도하고 있는 실정이다
- 보유기관
- 한국생명공학연구원
- 등록일
- 2006-05-24
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일반기술
생명과학 > 펩타이드공학
본 발명은 Oct-4의 전사활성을 촉진하는 폴리펩타이드에 관한 것으로 보다 상세하게는 EWS의 Oct-4 결합 도메인을 포함하는 폴리펩타이드, 상기 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드, 상기 폴리뉴클레오타이드의 전부 또는 일부에 대한 안티센스 폴리뉴클레오타이드를 포함하는 벡터, 이들을 포함하는 Oct-4 전사활성 조절용 조성물, EWS의 Oct-4 결합 도메인을 포함하는 Oct-4 검출용 프로브 및 EWS의 Oct-4 결합 도메인을 포함하는 다능성 세포 동정용 프로브에 관한 것이다.본 발명은 전사 인자인 OCT-4에 결합하여 OCT-4의 전사활성을 조절하는 EWS에 관한 것으로, EWS의 OCT-4 결합 도메인을 포함하는 폴리펩타이드, 상기 폴리펩타이드를 인코딩하는 폴리뉴클레오타이드, 상기 폴리뉴클레오타이드의 전부 또는 일부에 대한 안티센스 폴리뉴클레오타이드, 상기 폴리뉴클레오타이드를 포함하는 벡터, 이들을 포함하는 OCT-4 전사활성 조절용 조성물 및 EWS의 OCT-4 결합 도메인을 포함하는 OCT-4 검출용 프로브 또는 다능성 세포 동정용 프로브를 제공한다. 본 발명의 OCT-4 전사활성 조절용 조성물은 OCT-4의 전사활성을 촉진 또는 억제함으로서 ES, EG 세포의 분화 또는 세포의 발암 위험성을 조절할 수 있다.
- 보유기관
- 서강대학교
- 등록일
- 2006-10-10
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일반기술
생명과학 > 펩타이드공학
본 기술은 E2F 프로모터를 인지하는 CAUDAL 단백질, CAUDAL 단백질을 과발현하는 형질전환체, 및 이를 이용한 약물 스크리닝에 관한 것이다. 특히 본 기술의 CAUDAL 단백질 과발현 형질전환체는 비정상적인 세포증식 또는 분화양상을 나타내므로, 이러한 과정에 작용할 수 있는 약물을 스크리닝할 수 있는 용도로 사용할 수 있다.
- 보유기관
- 부산대학교
- 등록일
- 2007-12-28
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일반기술
생명과학 > 펩타이드공학
본 발명은 종래의 ω-코노톡신의 문제점, 즉 N-타입 칼슘 채널에 대해 낮은 특이성(specificity) 및 가역성(reversibility)에 따른 부작용을 해결하는 신규 ω-코노톡신에 관한 연구내용으로 대한민국에 서식하는 청자고둥(Conus Flavidus)으로부터 상기기술한 두 가지 측면의 문제점을 해결하면서 N-타입 칼슘 채널에 대한 차단제(blocker)로서의 활성이 높은 신규한 ω-코노톡신을 분리하고 그 생물학적 기능을 검증하였다.○ 통증관련 이온채널에 대한 전기생리활성 측정결과* ω-코노펩타이드 FVIA는 N-type 캘슘채널에 대한 선택성과 특이성이 뛰어나 현재 시판되고 있는 유사체인 Ziconotide와 비교하여 캘슘채널에 대한 가역성이 우수함○ ω-코노펩타이드 FVIA의 대량합성법 개발* ω-코노펩타이드 FVIA 및 MVIIA를 합성수지 5mmole 규모로 대량 합성함* 5L 단위의 공기산화법을 이용하여 cysteine의 이황화결합 형성* 이온교환수지컬럼과 RP-HPLC를 이용한 최종정제○ ω-코노펩타이드 FVIA의 구조분석결과 및 가역성 결정인자 규명* 핵자기공명을 측정하여 용액상 3차구조를 계산하였고 구조분석을 통해 루프II 부분이 가역성에 영향을 주는 결정인자임을 예측함 *루프II 부분을 이용한 치환체를 합성하여 N-type 캘슘채널에 대한 유효도와 가역성을 측정하였고 루프II가 가역성 결정인자임을 확인○ ω-코노펩타이드 FVIA의 항통증 생리활성 실험결과* ω-코노펩타이드 FVIA에 대한 생리활성 실험을 위하여 Glutamate induced pain test, Substance P induced pain test, 1% Acetic acid induced pain test, TNF-α induced pain test를 수행하였으며 그 결과 ω-코노펩타이드 FVIA의 항통증생리활성이 있음을 확인* ω-코노펩타이드 FVIA에 대한 항통증 활성을 측정하기 위하여 MVIIA 대조군과 비교하여 포르말린 시험을 수행하였으며 그 결과 ω-코노펩타이드 FVIA의 항통증생리활성이 있음을 확인하였고 유효농도로 FVIA와 MVIIA는 염증성통증 모델에서 활성이 거의 동일함을 확인. 1st phase ED50(ng): FVIA(12.72), MVIIA(12.96), 2nd phase ED50(ng): FVIA(5.82), MVIIA(6.59)* 각각 꼬리신경(S1)과 다리신경(L5,6)을 손상시켜 신경병증성 통증을 유도한 후 ω-코노펩타이드 FVIA를 투여하였을 때 유의하게 기계적 이질통을 억제함- 혈압 강하 등의 심혈관계 부작용 개선을 MVIIA와 비교하였을 때 두 펩타이드 정맥투여 후 혈압이 강하하였으나 FVIA가 더 빠른 속도로 개선되었음.○ 국내 해양자원확보 : 한국산 청자고둥으로부터 분리된 신경독소 성분을 특허화하여 신규 의약품의 가능성이 있는 국내 해양자원을 확보○ 펩타이드 의약품 : ω-코노펩타이드 FVIA의 대량생산을 통하여 Cysteine이 풍부한 펩타이드의 대량생산법을 구축○ 신규 신경병증성 통증억제제 개발 : 기존에 시판되고 있는 신경병증성 통증억제제보다 약효를 유지하되 독성이 개선된 통증억제제를 개발 ○ 신규 염증성 통증억제제 개발 : 기존에 시판되고 있는 염증성 통증억제제보다 약효를 유지하되 독성이 개선된 통증억제제를 개발○ 항통증계 신약개발 기반구축 : ω-코노펩타이드 FVIA를 기초로 하여 합성이 수월하고 투여법 및 약효가 우수한 화합물을 설계
- 보유기관
- 한국해양수산기술진흥원
- 등록일
- 2008-04-16
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일반기술
생명과학 > 펩타이드공학
본 발명은 초파리로부터 분리한 섭식행동 촉진 활성을 갖는 소형신경펩타이드 F 단백질에 관한 것으로서, 더욱 상세하게는 기존에 알려진 포유동물의 소형신경펩타이드 Y와 유사한 기능을 가지면서 포유동물 보다 유전자 돌연변이의 유도와 분리가 용이하여 유전자 기능을 생체내에서 연구할 수 있어 동물에서의 섭식행동의 연관성을 규명할 수 있는 모델로서 활용될 수 있는, 초파리(DROSOPHILA MELANOGASTER) 유래 섭식행동 촉진 활성을 갖는 소형신경펩타이드 F 단백질 및 이를 코딩하는 유전자에 관한 것이다.
- 보유기관
- 한국생명공학연구원
- 등록일
- 2008-08-26
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생명과학 > 펩타이드공학
본 발명은 펩타이드 디포밀레이즈(Pepetide deformylase;PDF)을 저해하여 단백질 생합성 저해 활성을 갖는 화합물과 그의 유도체에 관한 것이다. 본 발명의 화합물은 PDF에 대하여 우수한 저해활성을 나타내며, E. coli 와 Candida albicans에 대하여 항균활성을 나타낸다. 따라서 본 발명의 화합물은 기존의 항생제와는 전혀 다른 새로운 작용기전의 항생물질로서 내성균 및 여러 병원 미생물의 치료를 위한 항생물질로 사용할 수 있다.
- 보유기관
- 한국생명공학연구원
- 등록일
- 2008-10-02
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일반기술
생명과학 > 펩타이드공학
본 기술은 어업폐기물인 오징어의 껍질을 이용하여 제품성이 증진된 순수 콜라겐을 제조하고, 이를 저온에서 초음파 공정으로 처리함으로써 피부주름 억제활성을 가지는 펩타이드로 제조하는 방법 및 그 제조물에 관한 것이다. 종래 공정이 가수분해 시 산 또는 염기를 이용함에 따라 장치의 부식 문제와 폐수발생 문제를 야기하고 효소의 가수분해로 염이 다량 발생하는 문제점을 가지는 것과 달리, 본 기술은 간단한 효소 처리의 전처리 공정으로 저에너지의 초음파를 병행함으로써 처리시간이 짧고 시행이 용이한 공정을 통해 고수율의 펩타이드 제조가 가능하다. 따라서 본 기술에 의한 펩타이드 제조방법을 활용할 경우 화학물질에 의한 장치의 부식 문제가 전혀 발생하지 않을 뿐만 아니라 중화과정이 필요가 없어 이로 인한 중성염의 발생 및 처리에 대한 문제가 없다. 특히, 본 기술로 만들어진 펩타이드는 시판 콜라겐보다 피부주름 억제활성이 뛰어나 기존에는 폐기물이었던 오징어 콜라겐의 향장 소재로의 활용 가능성을 높였다. 오징어 껍질의 콜라겐 함량은 15% 이상으로 분리정제를 통한 생물소재의 개발 가능성이 매우 높으나 분자량이 커 향장 소재로서 경피 흡수가 효율적이지 못하고 대부분이 비수지용성 물질로 보습 이외의 향장생리학적 증진 효과가 높지 않은 반면, 본 발명을 통해 제조되는 오징어 콜라겐 펩타이드는 콜라겐을 분자량이 작은 펩타이드 상태로 제조함에 따라 경피 흡수율이 높아 주름 개선 등 향장활성이 높은 장점을 가진다. 본 기술은 기존 콜라겐 제조 공정의 단점을 개선하기 위해 안출된 것으로 설비 도입을 통해 기존 공정 시설에 즉각적인 적용이 가능하며, 이를 통한 공정 개선 및 수율 향상은 물론 제안공정을 통해 수득된 콜라겐 펩타이드의 피부주름 억제 활성 탐색 결과를 포함하고 있어 이를 이용한 즉각적인 기능성 향장 제품화가 가능하다. 본 기술은 기술개발과제 수행과 병행하여 선행연구를 보유하고 있는 기술로 기업체 기술이전을 실시할 경우 단기간의 기술교육 및 기술이전을 통해 즉각적인 산업화가 가능하다.본 기술은 오징어 껍질 유래 콜라겐으로부터 피부주름 개선 활성을 가지는 펩타이드를 고수율로 제조하는 방법 및 그 제조물에 관한 것으로 현재 동물 유래 콜라겐의 안전성 문제는 물론 대부분 수입에 의존하고 있는 원료 수급 문제를 해결할 수 있는 방안으로서 역할이 예상된다. 또한 본 발명은 기존의 콜라겐 펩타이드 제조 방법이 가지는 단점을 보완 개선한 공정을 포함하고 있어 설비 도입을 통해 기존 공정에 바로 적용이 가능함에 따라 현재 향장제품 및 기능성 소재 개발에 효과적으로 적용이 가능하다. 특히 본 기술을 통한 제조물은 기존의 콜라겐 및 오징어 콜라겐과 비교하여 주름개선에 높은 활성을 나타냄에 따라 이를 이용한 피부주름 개선용 향장제품의 즉각적인 제품화가 가능하다. 우리나라의 연간 콜라겐 사용량은 1,400여 톤으로 이중 대부분은 수입에 의존하고 있는 실정이다. 향후 건강 및 재료의 안정성에 대한 관심고조와 생활수준의 향상 등으로 해양 유래 콜라겐 시장은 매년 10% 이상 고성장을 이룰 것으로 예상하고 있다.
- 보유기관
- 강원대학교
- 등록일
- 2008-10-14
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일반기술
생명과학 > 펩타이드공학
□ 기술개요-해당 기술은 막투과 단백질 도메인 기능을 갖는 펩타이드, 상기 막투과 단백질 도메인 기능을 갖는 펩타이드를 유효성분으로 하는 세포막투과 전달체, 상기 막투과 단백질 도메인 기능을 갖는 펩타이드에 목적 물질이 결합하여 이루어진 세포막 투과 복합체, 상기 막투과 단백질 도메인 기능을 갖는 펩타이드 및 상기 목적 물질을 포함하는 트랜스펙션 키트, 세포막 투과 복합체의 제조를 위한 상기 막투과 단백질 도메인 기능을 갖는 펩타이드의 용도, 의약의 제조를 위한 상기 세포막 투과 복합체의 용도, 및 상기 세포막 투과 복합체를 대상개체에 투여하여 세포 내로 도입시키는 단계를 포함하는 목적 물질을 세포로 운반하는 방법을 제공한다. □ 기술의 특징 및 효과- 막투과 단백질 도메인 기능을 갖는 펩타이드는 기존의 TAT 유래 펩타이드보다 세포막 투과 효율이 탁월 - 세포 내 다양한 연구 분야뿐만 아니라 높은 효율로 약물이 전달되어야 하는 특정 질환의 치료 목적으로도 사용가능 - 해당 기술의 막투과 단백질 도메인 기능을 갖는 펩타이드, 상기 펩타이드에 목적 물질이 결합하여 이루어진 세포막 투과 복합체 및 이를 이용한 목적 물질을 세포로 운반하는 방법은 약물 전달 시스템으로서 매우 유용하게 사용될 수 있음 □ 특허출원현황 - 현재, 미국, 일본, 유럽에 특허 출원중 □ 참고미국 특허출원번호 12/280,077일해당 기술번호 2008-556244 유럽 특허출원번호 07709034.8
- 보유기관
- 이화여자대학교
- 등록일
- 2009-01-02
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